Identificacion de Biomoleculas

Universidad Nacional Autónoma de México

Colegio de Ciencias y Humanidades    Plantel Oriente

Biología I

Nombre de la  profesora: Luz del Carmen Gómez Salazar

Tipo de trabajo: reporte del experimento nº 2

Equipo nº 2

Integrantes:

Cruz Bautista Carlos
 Eduardo Ramón Díaz 
 González Ibarra Omar

Grupo: 324 A

Semestre: “3 º”

APRENDIZAJE

Valor a la importancia de las biomoléculas en el funcionamiento de las células.

PLANTEAMIENTO DEL PROBLEMA

Identificar características organolépticas y fisicoquímicas de biomoléculas.

IDENTIFICACIÓN DE BIOMOLECULAS

Las biomoléculas son las moléculas constituyentes de los seres vivos. Los cuatro bioelementos más abundantes en los seres vivos son el carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno, representando alrededor del 99% de la masa de la mayoría de las células.

Las biomoléculas

Las biomoléculas son la materia prima con que se encuentran compuestos los seres vivos. Los cuatro bioelementos más abundantes en los seres vivos son el carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno, representando alrededor del 99% de la masa de la mayoría de las células.

Las características que determinan la estructura y la forma, que les confieren sus funciones específicas a las biomoléculas son:

• El tipo de los átomos que las componen.
• El número de átomos que las conforman.
• La ubicación específica de cada átomo en el interior de lasbiomoléculas. 
• El tipo y la forma de los enlaces químicos con que se conectan unos átomos con otros adentro de las biomoléculas.

Las biomoléculas son indispensables para el nacimiento, desarrollo y funcionamiento de cada una de las células que forman los tejidos, órganos y aparatos del cuerpo, y su carencia, deficiencia, insuficiencia o desequilibrio, provoca el deterioro de la salud y el surgimiento de la enfermedad. 

Funciones biológicas de las proteínas

Gracias a su gran hetereogeneidad estructural, las proteínas asumen funciones muy variadas. Describir las funciones de las proteínas equivale a describir en términos moleculares todos los fenómenos biológicos. Podemos destacar las siguientes:

        Función enzimática. La gran mayoría de las reacciones metabólicas tienen lugar gracias a la presencia de un catalizador de naturaleza proteica específico para cada reacción. Estos biocatalizadores reciben el nombre de enzimas. La gran mayoría de las proteínas son enzimas.

        Función hormonal. Las hormonas son sustancias producidas por una célula y que una vez secretadas ejercen su acción sobre otras células dotadas de un receptor adecuado. Algunas hormonas son de naturaleza proteica, como la insulina y el glucagón (que regulan los niveles de glucosa en sangre) o las hormonas segregadas por la hipófisis como la hormona del crecimiento, o la calcitonina (que regula el metabolismo del calcio).

        Reconocimiento de señales químicas. La superficie celular alberga un gran número de proteínas encargadas del reconocimiento de señales químicas de muy diverso tipo (figura de la izquierda). Existen receptores hormonales, de neurotransmisores, de anticuerpos, de virus, de bacterias, etc. En muchos casos, los ligandos que reconoce el receptor ( hormonas y neurotransmisores) son, a su vez, de naturaleza proteica.

        Función de transporte. En los seres vivos son esenciales los fenómenos de transporte, bien para llevar una molécula hidrofóbica a través de un medio acuoso (transporte de oxígeno o lípidos a través de la sangre) o bien para transportar moléculas polares a través de barreras hidrofóbicas (transporte a través de la membrana plasmática). Los transportadores biológicos son siempre proteínas.

        Función estructural. Las células poseen un citoesqueleto de naturaleza proteica que constituye un armazón alrededor del cual se organizan todos sus componentes, y que dirige fenómenos tan importantes como el transporte intracelular o la división celular. En los tejidos de sostén (conjuntivo, óseo, cartilaginoso) de los vertebrados, las fibras de colágeno forman parte importante de la matriz extracelular y son las encargadas de conferir resistencia mecánica tanto a la tracción como a la compresión

        Función de defensa. La propiedad fundamental de los mecanismos de defensa es la de discriminar lo propio de lo extraño. En bacterias, una serie de proteínas llamadas endonucleasas de restricción se encargan de identificar y destruir aquellas moléculas de DNA que no identifica como propias (en color blanco en la figura de la derecha). En los vertebrados superiores, las inmunoglobulinas se encargan de reconocer moléculas u organismos extraños y se unen a ellos para facilitar su destrucción por las células del sistema inmunitario

        Función de movimiento. Todas las funciones de motilidad de los seres vivos están relacionadas con las proteínas. Así, la contracción del músculo resulta de la interacción entre dos proteínas, la actina y la miosina. El movimiento de la célula mediante cilios y flagelos está relacionado con las proteínas que forman los microtúbulos

        Funciones de reserva. La ovoalbúmina de la clara de huevo, la lactoalbúmina de la leche, la gliadina del grano de trigo y la hordeína de la cebada, constituyen una reserva de aminoácidos para el futuro desarrollo del embrión.

        Funciones reguladoras. Muchas proteínas se unen al DNA y de esta forma controlan la transcripción génica. De esta forma el organismo se asegura de que la célula, en todo momento, tenga todas las proteínas necesarias para desempeñar normalmente sus funciones. Las distintas fases del ciclo celular son el resultado de un complejo mecanismo de regulación desempeñado por proteínas como la ciclina

        Otras funciones. Los fenómenos de transducción (cambio en la naturaleza físico-química de señales) están mediados por proteínas. Así, durante el proceso de la visión, la rodopsina de la retina convierte (o mejor dicho, transduce) un fotón luminoso (una señal física) en un impulso nervioso (una señal eléctrica) y un receptor hormonal convierte una señal química (una hormona) en una serie de modificaciones en el estado funcional de la célula.

Aminoácidos

Es esencial tener un conocimiento básico acerca de la química de las proteínas, para entender la nutrición y otros conceptos del metabolismo. Las proteínas se componen de carbono, hidrógeno, oxígeno, nitrógeno y a veces, azufre. Los átomos de estos elementos suelen formar subunidades moleculares denominadas aminoácidos.

Los veinte tipos distintos de aminoácidos que se encuentran en condiciones normales en las proteínas contienen un grupo amino (-NH₂) y un grupo carboxilo (-COOH) unidos al mismo átomo de carbono, llamado carbono alfa. Los aminoácidos difieren en su grupo R o cadena lateral unida al carbono alfa. La glicina, el aminoácido más simple presenta un hidrógeno como grupo R o cadena lateral; la alanina un grupo metilo (-CH₃).

Los aminoácidos puestos en una solución de pH neutro se comportan como iones dipolares. Esta es la forma en que se comportan en el pH celular. El grupo amino (-NH₂) acepta un protón hasta convertirse en -NH₃⁺  y el grupo carboxilo dona un protón convirtiéndose en -COO- disociado. Según se mencionó, la solución de un ácido y su base conjugada sirve de amortiguador y resiste cambios en el pH cuando se agrega un ácido o una base. Gracias a los grupos amino y carboxilo de una proteína, al encontrarse ésta en una solución, resiste cambios en la acidez o alcalinidad y, por lo tanto, desempeña las funciones de un importante amortiguador biológico.

El carbono alfa de un aminoácido es un carbono asimétrico. Por tanto, cada aminoácido puede presentarse en dos enantiómeros distintos, o imágenes en espejo. Ambas imágenes se Ilaman L-isómero y D-isómero. Cuando se sintetiza un aminoácido en el laboratorio se produce una mezcla de isómeros L y D. Sin embargo los de los seres vivos son casi exclusivamente L-isómeros. Una excepción serían los pocos aminoácidos D presentes en los antibióticos producidos por los hongos.

Los aminoácidos se agrupan en la figura según las propiedades de sus cadenas

laterales. Los aminoácidos con cadenas laterales no polares son hidrófobos, en tanto que aquéllos con cadenas laterales polares son hidrófilos. Los aminoácidos ácidos tienen cadenas laterales con un grupo carboxilo. En el pH celular, el grupo carboxilo se disocia de manera que el grupo R tiene una carga negativa. Los aminoácidos básicos tienen carga positiva debido a la disociación del grupo amino en su cadena lateral. Las cadenas laterales ácidas o básicas son iónicas y por tanto, son hidrófilas. Además de los veinte aminoácidos conocidos, algunas proteínas contienen otros aminoácidos menos comunes. Estos se producen por la modificación de aquéllos, al formar parte de una proteína. Por ejemplo, la lisina y la prolina pueden convertirse en hidroxilisina e hidroxiprolina respectivamente después de incorporarse al colágeno. Estos aminoácidos dan origen a enlaces cruzados entre las cadenas peptídicas del colágeno. Dichos enlaces aportan la firmeza y la fuerza de las moléculas del colágeno, que es uno de los principales componentes del cartílago, del hueso y de otros tejidos conectivos.

Con excepciones, las plantas sintetizan todos sus aminoácidos a partir de sustancias más simples. Las células humanas y animales fabrican algunos de importancia biológica, aunque no todos, si cuentan con la materia prima necesaria. Aquellos que los animales no pueden sintetizar, deben obtenerlos en la dieta: éstos son los llamados aminoácidos esenciales. Los animales tienen distintas capacidades de biosíntesis; lo que para un animal es un aminoácido esencial, para otro puede no serlo.

Las cadenas de polipéptidos se forman a partir de aminoácidos

Los aminoácidos se combinan por medios químicos unos con otros enlazando el carbono del grupo carboxilo de una molécula con el nitrógeno del grupo amino de otra. El enlace covalente que une dos aminoácidos se denomina enlace peptídico. Cuando dos aminoácidos se combinan, se forma un dipéptido; una cadena más larga recibe el nombre polipéptido. El elaborado proceso por medio del cual se sintetizan polipéptidos se tratará más adelante.

  
 

Un polipéptido contendrá cientos de aminoácidos unidos en un orden lineal específico. Una proteína se forma por una o varias cadenas de polipéptidos. Puede formarse una variedad casi infinita de moléculas proteínicas. Debe aclararse que una proteína difiere de otra en cuanto al número, tipo y secuencia de los aminoácidos que la conforman. Los veinte tipos que se encuentran en las proteínas biológicas podrían considerarse como letras de un alfabeto de proteínas, de manera que cada proteína sería una palabra formada por distintas letras.

HIPOTESIS

¿QUE BIOLEMAENTOS FORMAN DISTINTOS ALIMENTOS?

C.H,O,N,S

 ¿QUÉ BIOLEMENTOS SON SOLUBLES Y CUALES NO?

Sacarosa soluble y lactosa no

Ácidos grasos proteínas monosacáridos

MATERIAL

Ø  Un poco de jugo de naranja. 

Ø  3 uvas.

Ø  Un poco de aceite de cocina.

Ø  Un huevo.

Ø  Un trapo para secar.

Ø  Servilletas o papel higiénico.

Ø  Un Cúter.

Ø  Un frasco de alcohol.

Ø  10 tubos de ensayo.

Ø  Una gradilla.

Ø  Una probeta graduada.

Ø  Un agitador.

Ø  Agua destilada.

Ø  Un mechero de alcohol.

Ø  Dos cajas de petri.

Ø  Pinzas para tubo de ensayo.

Ø  Dos vasos precipitados.

Ø  Glucosa.

Ø  Reactivo de benedic.

Ø  Sacarosa.

Ø  Lactosa.

Ø  Reactivo sudan 3.

Ø  Reactivo de diurec.

PROCEDIMIENTO

1)      Colocar en un  tubo de ensayo  5ml; de agua destilada, agregar  una pisca de glucosa, calentar suavemente hasta obtener un color naranja que identifica monosacáridos.

2)     Colocar en un tubo de ensayo  5 ml; de jugo de naranja, agregar reactivo de benedic , calentar suavemente  hasta obtener el color naranja  intenso que identifica monosacáridos.

3)     Repetir el mismo procedimiento en tubos diferentes con el jugo de uva.

4)     Colocar todo tipo de carbohidratos (sacarosa y lactosa) en diferentes tubos de ensayo, agregar 5 ml; de agua y determinar si son solubles o insolubles.

5)     Colocar 5 ml; de aceite en un tubo de ensayo, agregar sudan 3, el color rojo indica la presencia de ácidos grasos.

6)     Colocar en un tubo de ensayo la mitad de clara de huevo, agregar cinco gotas de reactivo de diurec, el color violeta indica presencia de proteínas.

7)     La otra mitad de clara de huevo, agregar 5 ml; de agua para observar si es soluble o insoluble.

8)    A la mitad de la yema de huevo  agregar 5 gotas de reactivo sudan 3 para identificar lípidos, (rojo).

9)     Al resto de la yema agregarle 5 ml; de agua para analizar solubilidad.  

TABLA DE RESULTADOS

Identificación de biomoléculas

sustancias	reactivo	monosacáridos	Ácidos grasos	Proteínas	Lípidos
Jugo de naranja	De benedic	X (color naranja)
Jugo de uva	De benedic	X (color naranja)
Aceite	Sudan 3		X (color rojo)
½ de clara  de huevo	De diurec			X (color violeta)
½ de yema de huevo	Sudan 3				X (color rojo)

SOLUBILIDAD

sustancia	soluble	insoluble
sacarosa		X
lactosa	X
½ de clara  de huevo		X
½ de yema de huevo	X

ANÁLISIS

Los resultados que obtuvimos en esta práctica fueron todos los que se esperaban, ya que observamos las grasas saturadas

DISCUSIÓN DE RESULTADOS

Observamos los monosacáridos, determinamos si unos carbohidratos son solubles, identificamos ácidos grasos, proteínas, determinamos si la clara y llama de huevo son solubles en agua, identificamos lípidos

CONCLUSIÓN

Obtuvimos los resultados que se esperaban en la práctica y pudimos observar los monosacáridos en el jugo de naranja al agregar benedic, al igual que en el tubo con glucosa y estos dos se calentaron hasta ponerse de un tono naranja e identificamos las biomoleculas.

Bibliografía:

http://payala.mayo.uson.mx/Programa/biomoleculas,proteinas.htm

Curtis , H. y Barnes , N. S. Invitación a la  biología, 5° edición , editorial medica panamericana, Madrid, España, 1996